In tre bambini turchi con avanzata talassemia , Curuk ed altri ( 1992 ) fu trovata una mutazione da GGC a GAC nel codone 59 del gene HB A1 risultante in un rimpiazzamento della glicina con l’acido aspartico. La combinazione di un alpha – thal – 1 delezione con un instabile HB Adana risultata in un severo tipo della malattia HB H .

Wajcman ( 1992 ) aveva dimostrato un cambio da asparagina 126 a tirosina in un individuo discendente Portoricano . A pH fisiologico ( 7.4 ) , l ‘ ossigeno ponte del paziente nelle cellule rosse del sangue aveva rivelato un 40% di riduzione . L ‘HB Montefiore appare aver diminuito la cooperatività e quindi i mutamenti caratterizzanti l ‘ alfa 126 : l ‘ acido aspartico è rimpiazzato dalla asparagina in HB Tarrant ( 141800.0146 ) dall ‘ istidina in HB Sassari (141800.0126 ) e dalla valina in HB Fukutomi ( 141800.0163 ) .

Wajcman ( 1998 ) descrive l ‘ HB J Biskra , una emoglobina variante che consiste in una delezione del nucleotide 24 dal gene HB A1 e dell ‘ aminoacido 8 della catena dell ‘ alfa – globina : residui 50-57 , 51-58 , o 52-59 . Queste varianti sono leggermente instabili solamente in vitro , e qui le evidenze ematologiche e biochimiche di emolisi non sono molto rilevanti nei membri delle famiglie affette . Si capì che questa fu la più grande delezione riportata in una molecola di emoglobina che è espressa al più normale livello nelle cellule rosse del sangue .

Ha una anormale lunga catena alfa . La lisina è il 142° aminoacido .La glutammina è il corrispondente aminoacido che sta nella normale lunga catena alfa dell’HB C – SPRING che, come l’HB icaria, è il risultato di una mutazione terminale . La mutazione è un cambio nel codone 142 da TAA a AAA della catena alfa 2 , cambiandola dal segnale di STOP della LISINA . In una ragazza yugoslava con moderata anemia con microcitosi e ipocromia e il 16 % di Hb/H , fu identificata la mutazione al codone 142 da TAA a AAA del gene per l’alfa 2 globina . La paziente ebbe anche una delezione 2 –T di circa 20.5 Kb comune nelle popolazioni mediterranee . Il gene rimanente per l’alfa 1 globina fu apparentemente in grado di compensare a sufficienza per la perdita di 3 geni per l’alfa – globina , il mantenimento del livello HB a 8 –9 gr al dl . L’interazione dell’Hb icaria con il tipo mediterraneo di alfa – talassemia risultò nelle gravi malattie dell’HBH .

Dovuta all’eccessiva estensione della catena alfa ( con 156 aminoacidi al posto di 141 ) . Trovarono che circa il 10 % dei membri della tribù Koya Dora in India , portavano questa emoglobina variante. Essi trovarono due persone con due varianti della catena alfa , HB Rampa e HB Koya Dora , invece di una normale emoglobina . Ciò indica che questa popolazione ha due loci per la catena alfa. L’HB Koya Dora rassomiglia all’HB C – SPRING in molti aspetti, inclusa la sua espressione nell’alfa talassemia .

L’HB Suan-Dok ha un effetto simile all’alfa - talassemia, dovuto alla scarsa produzione ed instabilità della catena alterata dell’alfa – globina. La mutazione (da CTG a CGC) crea un nuovo sito ristretto SmaI. Inoltre si confermò la locazione della mutazione sul gene HB A2.Quest’emoglobina fu studiata in una famiglia della Tailandia del Nord. Si concluse che la talassemia associata con la mutazione Suan–Dok risulta dall’instabilità della mutazione dell’alfa – globina.